Kompleks Golgi został odkryty w 1898 roku. Ta struktura błony jest zaprojektowana do wydalania związków, które są syntetyzowane w retikulum endoplazmatycznym. Dalej zapoznamy się z tym systemem.
Urządzenie to stos membranowych zbiorników w kształcie dysku. Te woreczki są nieco rozciągnięte w kierunku krawędzi. System bąbelkowy Golgi jest powiązany ze zbiornikami. W komórkach zwierzęcych znajduje się jeden duży lub kilka stosów, które są połączone rurami w komórki roślinne Dictyosomy są wykrywane (kilka oddzielnych stosów). Kompleks Golgi obejmuje trzy działy. Są otoczone przez bańki membranowe:
Te systemy są rozróżniane przez zestaw enzymów. W dziale cis pierwsza sakwa nazywana jest "zbiornikiem ratowniczym". Przy jego pomocy receptory pochodzące z endoplazmatycznej sieci pośredniej cofają się. Oddział enzymatyczny cis o nazwie fosfoglikozydaza. Dodaje fosforan do mannozy (węglowodanów). W części środkowej znajdują się dwa enzymy. Jest to w szczególności menadiaza i transferaza N-acetyloglukozaminowa. Ten ostatni dodaje glikozoaminy. Enzymy transektora: peptydaza (prowadzi proteolizę) i transferazę (przy jej pomocy następuje transfer grup chemicznych).
Ta struktura zapewnia rozdział białek na następujące trzy strumienie:
Zespół Golgiego bierze udział w tworzeniu wydzieliny śluzowej - mukopolisacharydów (glikozoaminoglikanów). Urządzenie to również tworzy węglowodanowe składniki glikokaliksu. Są to głównie glikolipidy. System zapewnia także siarczanowanie pierwiastków białkowych i węglowodanowych. Kompleks Golgiego bierze udział w częściowej proteolizie białek. W niektórych przypadkach związek nieaktywnego leku przechodzi do postaci aktywnej (np. Proinsulinę przekształca się w insulinę).
Kompleks jest asymetryczny. Położone bliżej jądra komórki obejmują najbardziej niedojrzałe białka. Pęcherzyki, pęcherzyki błonowe są w sposób ciągły dołączane do tych torebek. Zrywają z granularnej retikulum endoplazmatycznego. Na membranach przechodzi proces syntezy białka przez rybosomy. Transport związków z retikulum endoplazmatycznego do kompleksu Golgiego jest bezkrytyczny. W tym samym czasie niepoprawnie lub niecałkowicie złożone białka pozostają w EPS. Odwrotny ruch związków do retikulum endoplazmatycznego wymaga specjalnej sekwencji sygnałowej i jest możliwy dzięki wiązaniu tych substancji z receptorami błonowymi w przedziale cis.
W zbiornikach kompleksu dojrzewają związki przeznaczone do wydzielania, transbłonowe, lizosomalne i inne substancje. Te białka przemieszczają się sukcesywnie wzdłuż zbiorników do organelli. Ich modyfikacje zaczynają się w nich - fosfolacja i glikozylacja. Podczas pierwszego procesu do białek przyłączona jest pozostałość. kwas fosforowy. W O-glikozylacji złożone cukry są przyłączane przez atom tlenu. Różne zbiorniki zawierają różne enzymy katalityczne. W konsekwencji następują kolejno różne procesy z dojrzewającymi w nich białkami. Niewątpliwie takie stopniowe zjawisko powinno być kontrolowane. Jako rodzaj "znaku jakości" stosowane są reszty polisacharydowe (głównie mannoza). Oznaczają białka dojrzewające. Dalsze przemieszczanie się przez zbiorniki związków nie jest w pełni zrozumiane przez naukę, pomimo faktu, że substancje oporne pozostają mniej lub bardziej związane z jedną torebką.
Z baniek pączków kompleksu. Zawierają w pełni dojrzałe związki białkowe. Główną funkcją kompleksu jest sortowanie białek przechodzących przez niego. W aparacie powstawanie "trójkierunkowego strumienia białka" - dojrzewanie i transport:
Poprzez transport pęcherzykowy białka, które przeszły przez kompleks Golgi, są dostarczane do określonych miejsc zgodnie z "znacznikami". Proces ten nie jest całkowicie rozumiany przez naukę. Ustalono, że transport białek z kompleksu wymaga udziału specyficznych receptorów błonowych. Rozpoznają związek i zapewniają selektywne dokowanie pęcherzyka i jednego lub drugiego organellum.
Przez aparat przechodzi wiele enzymów hydrolitycznych. Dodatek wspomnianej powyżej znacznika jest przeprowadzany przy udziale dwóch enzymów. Specyficzne rozpoznawanie hydrolaz lizosomalnych przez pierwiastki ich trzeciorzędowej struktury i dodanie fosforanu N-acetyloglukozaminy przeprowadza się za pomocą fosfotransferazy N-acetyloglukozaminy. Fosfoglikozyd, drugi enzym, usuwa N-acetyloglukozaminę, w wyniku czego powstaje etykieta M6F. To z kolei jest rozpoznawane przez białko receptorowe. Przy jego pomocy hydrolazy są dostarczane do pęcherzyków i ich mandatów do lizosomów. W kwaśnych warunkach fosforan jest odszczepiany od dojrzałej hydrolazy. Jeżeli występują zakłócenia w aktywności fosfotransferazy N-acetyloglukozaminy z powodu mutacji lub z powodu defektów genetycznych w receptorze M6F, wszystkie enzymy lizosomalne są dostarczane domyślnie do błony zewnętrznej. Następnie są wydzielane do warunków pozakomórkowych. Ustalono także, że niektóre z receptorów M6P są również transportowane do błony zewnętrznej. Dokonują zwrotu losowo złapanych enzymów lizosomalnych ze środowiska zewnętrznego wewnątrz komórki podczas endocytozy.
Zwykle nawet na etapie syntezy białkowe związki błony zewnętrznej z ich hydrofobowymi regionami są osadzone w ścianie retikulum endoplazmatycznego. Następnie są dostarczane do kompleksu Golgi. Stamtąd są transportowane na powierzchnię komórki. W procesie fuzji plazmalemy i pęcherzyków takie związki nie są uwalniane do środowiska.
Prawie wszystkie związki wytwarzane w komórce (o charakterze zarówno białkowym, jak i niebiałkowym) przechodzą przez kompleks Golgiego. Tam rozwijają się w pęcherzyki wydzielnicze. W roślinach z dictyos materiał jest w ten sposób wytwarzany. ściana komórkowa.