Denaturacja to proces zmiany struktury białka.

Denaturacja to proces utraty trójwymiarowej konformacji, którą posiadają cząsteczki białka. Takie zjawisko może być tymczasowe lub trwałe. W każdej sytuacji sekwencja reszt aminokwasowych w struktura białka zachowane.

Funkcje specjalne

Denaturacja białek wiąże się ze zmianą temperatury. W przypadku zerwania znacznej liczby wiązań, które stabilizują przestrzenną strukturę cząsteczki białka, która jest unikalna, cząsteczka całkowicie (lub w postaci cząstkowej) przyjmie postać losowej, losowej cewki.

Odwracalna denaturacja obejmuje częściowe zmiany, które nie prowadzą do całkowitej zmiany pierwotnej sekwencji aminokwasowej. W przypadku całkowitego zniszczenia niemożliwe jest przywrócenie struktury białka.

Charakterystyczne

Gdy biopolimer zostanie podgrzany do 60-80 stopni Celsjusza lub wystawiony na działanie innych odczynników, które mogą niszczyć niekowalencyjne wiązania (wodorowe, dwusiarczkowe) w białkach, zachodzi denaturacja.

Zjawisko to obserwuje się na styku dwóch faz. W środowisku alkalicznym lub kwaśnym, a także pod wpływem organicznych rozpuszczalników polarnych (fenoli, alkoholi), struktura białka ulega zniszczeniu.

Mechanizm

W niektórych przypadkach stosują one do denaturacji mocznik lub chlorek guanidyny, które są zdolne do tworzenia wiązań wodorowych z karbonylowymi lub aminowymi grupami peptydów, jak również z częścią rodnika aminokwasu.

Jednocześnie zastępują wewnątrzcząsteczkowe wiązania wodorowe istniejące w cząsteczce białka, co prowadzi do zmiany struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej biopolimerów. Denaturacja białek zależy od obecności w cząsteczce wiązań dwusiarczkowych.

Na przykład mostki dwusiarczkowe są obecne w inhibitorze trypsanu (białko trzustkowe). Po ich przywróceniu denaturacja odbywa się bez użycia innych składników denaturujących. Gdy białko jest następnie umieszczane w warunkach utleniających, grupy SH cysteiny są utlenione.

W wyniku interakcji chemicznych przywrócona zostaje początkowa konformacja. Obecność jednego wiązania dwusiarczkowego przyczynia się do znacznego wzrostu stabilności całej struktury przestrzennej.

Denaturacja jest procesem prowadzącym do zmniejszenia rozpuszczalności cząsteczki białka. W wyniku jego powstania "zwinięte" białko osadu. Przy wysokim stężeniu w roztworze biopolimeru obserwuje się całkowite "krzepnięcie" masy roztworu.

Przykładem takiego zjawiska byłyby przemiany obserwowane podczas gotowania kurzego jaja. Denaturacja DNA obejmuje całkowitą utratę aktywności biologicznej białka. Te właściwości przyczyniły się do zastosowania roztworu jako środka antyseptycznego. kwas karbolowy.

Wysokie prawdopodobieństwo zniszczenia struktury cząsteczek białek stwarza ogromną liczbę trudności w ich izolacji, badaniu, praktycznym zastosowaniu do celów przemysłowych i medycznych.

Renaturacja

Jeśli denaturacja jest procesem rozkładania biopolimerów, to renaturacja jest odwrotna. Odzyskanie natywnej konformacji cząsteczki białka jest możliwe w przypadku powolnego chłodzenia białka zniszczonego podczas ogrzewania.

Podobne zjawisko potwierdza strukturę pierwotnej struktury cząsteczek białka. Tworzenie natywnej konformacji jest procesem spontanicznym, w którym wykorzystuje się minimalną ilość energii.

Przestrzenna struktura biopolimeru wykorzystuje kodowanie lokalizacji sekwencji aminokwasowej w polipeptydzie. To komplikuje procedurę renaturacji cząsteczek białka.

Wniosek

Cząsteczki białka o takiej samej lub podobnej konformacji mogą mieć znaczące różnice w strukturze pierwotnej. Jednocześnie różne aminokwasy są podobne pod względem właściwości chemicznych i fizycznych łańcuchów bocznych. W procesie denaturacji cząsteczka rozwija się, traci zdolność do spełnienia swojego biologicznego celu.

Kiedy występuje promieniowanie ultrafioletowe lub podczerwone energia kinetyczna biopolimer, powodując wibrację jego atomów. Powoduje to całkowite zniszczenie wiązań wodorowych, prowokuje koagulację cząsteczki białka.