Funkcja i struktura białka

Białka są organicznymi związkami wysokocząsteczkowymi. Substancje te są również nazywane białkami, polipeptydami. Następnie rozważ strukturę i funkcję białek.

Informacje ogólne

Struktura chemiczna białek jest reprezentowana przez alfa-aminokwasy połączone w łańcuch przez wiązanie peptydowe. W żywych organizmach kompozycja określa kod genetyczny. W procesie syntezy w większości przypadków stosuje się 20 standardowych aminokwasów. Wiele ich kombinacji tworzy cząsteczki białka o szerokiej gamie właściwości. Reszty aminokwasowe są często poddawane potranslacyjnym modyfikacjom. Mogą wystąpić, zanim białko zacznie wykonywać swoje funkcje, a także w procesie jego działania w komórce. W żywych organizmach często kilka cząsteczek tworzy złożone kompleksy. Przykładem tego jest skojarzenie fotosyntezy.

Przypisanie połączenia

Białka uważa się za ważny składnik żywienia ludzi i zwierząt, ponieważ w ich organizmach nie można syntetyzować wszystkich niezbędnych aminokwasów. Niektóre z nich powinny się zgadzać pokarm białkowy. Głównymi źródłami związków są: mięso, orzechy, mleko, ryby, zboża. W mniejszym stopniu białka występują w warzywach, grzybach i jagodach. Podczas trawienia enzymami zużyte białka są niszczone do aminokwasów. Są już wykorzystywane w biosyntezie własnych białek w organizmie lub ulegają dalszemu rozkładowi - na energię.

Tło historyczne

Sekwencja struktury białka insuliny została po raz pierwszy ustalona przez Frederiusa Sengera. Za swoją pracę otrzymał nagrodę Nobla w 1958 roku. Sanger zastosował metodę sekwencjonowania. Korzystanie z dyfrakcji promieniowanie rentgenowskie następnie uzyskano trójwymiarowe struktury mioglobiny i hemoglobiny (pod koniec lat 50. XX wieku). Prace wykonali John Kendrew i Max Perutz.

Struktura cząsteczki białka

Obejmuje on polimery liniowe. One z kolei składają się z reszt alfa-aminokwasowych, które są monomerami. Ponadto, struktura białkowa może zawierać składniki o charakterze nie-aminokwasowym i reszty aminokwasowe zmodyfikowanego typu. W oznaczeniu składników użyto 1- lub 3-literowych skrótów. Związek zawierający od dwóch do kilkudziesięciu reszt jest często określany jako "polipeptyd". W wyniku interakcji grupy alfa-karboksylowej jednego aminokwasu z grupą alfa-aminową z drugiej, pojawiają się wiązania (podczas tworzenia struktury białkowej). W związku izolowane są końce C i N, w zależności od tego, która grupa reszt aminokwasowych jest wolna: -COOH lub -NH2. W toku synteza białek na rybosomie jako pierwszym terminalu z reguły działa resztka metioniny; przystąpienie następnej następuje na końcu C poprzednich

Poziomy organizacji

Oferował je Lindrem-Lang. Chociaż podział ten uważa się za przestarzały, nadal jest używany. Zaproponowano rozróżnienie czterech poziomów organizacji połączenia. Podstawowa struktura cząsteczki białka jest określona przez kod genetyczny i cechy genu. Dla wyższych poziomów charakterystyczna jest formacja podczas zwijania białka. Strukturę przestrzenną białka określa się w całym łańcuchu aminokwasów. Mimo to jest dość labilny. Na jego wpływ mogą mieć wpływ czynniki zewnętrzne. W związku z tym bardziej poprawne jest mówienie o konformacji związku, najbardziej korzystnej i korzystnej energii.

Poziom 1

Reprezentuje go sekwencja reszt aminokwasowych łańcucha polipeptydowego. Z reguły opisuje się to za pomocą jedno- lub trzyliterowych oznaczeń. Pierwotna struktura białek charakteryzuje się stabilną kombinacją reszt aminokwasowych. Wykonują określone zadania. Takie "konserwatywne motywy" pozostają zachowane w trakcie ewolucji gatunków. Według nich dość często można przewidzieć problem nieznanego białka. Poprzez ocenę stopnia podobieństwa (homologii) w łańcuchach aminokwasów różnych organizmów możliwe jest określenie ewolucyjnej odległości utworzonej pomiędzy taksonami tworzącymi te organizmy. Pierwotna struktura białek jest określana przez sekwencjonowanie lub początkowy kompleks mRNA przy użyciu tabeli kodu genetycznego.

Lokalne uporządkowanie łańcucha

To jest kolejny poziom organizacji - wtórna struktura białek. Istnieje kilka rodzajów tego. Lokalne uporządkowanie miejsca łańcucha polipeptydu stabilizowane jest przez wiązania wodorowe. Najpopularniejsze typy to:

• Helisa alfa Prezentowane są w postaci zwartych cewek wokół długiej osi molekularnej. Jedna tura składa się z 3,6 reszt aminokwasowych. Skok helisy wynosi 0,54 nm. Ta drugorzędowa struktura białkowa jest stabilizowana przez interakcje grup peptydów H i O, które znajdują się 4 jednostki jeden za drugim. Helisa alfa może być leworęczna lub praworęczna. Jednak ten ostatni najczęściej wykrywa się w związkach białkowych. Interakcje elektrostatyczne argininy, lizyny, kwas glutaminowy. W bezpośrednim sąsiedztwie pozostałości leucyny, treoniny, seryny i asparaginy mogą powodować steryczną ingerencję w tworzenie. Naruszenie alfa-helisy (jej zgięcie) jest spowodowane przez części proline.
• Listy Beta. Są one przedstawione w postaci kilku zygzakowatych łańcuchów polipeptydowych. W ich skład wchodzą wiązania wodorowe pomiędzy aminokwasami, względnie odległe w strukturze pierwotnej lub różne łańcuchy białkowe. Połączenia są zwykle zorientowane w kierunku N w kierunku przeciwnym (orientacja przeciwległa). Podczas tworzenia list beta, ważny jest mały rozmiar bocznych grup aminokwasów.
• Nieuporządkowane fragmenty.
• 310- i π - helisa i inne.

Struktura przestrzenna

Trzeciorzędowa struktura białek obejmuje elementy poprzedniego poziomu. Są stabilizowane przez różne rodzaje interakcji. Połączenia hydrofobowe mają ogromne znaczenie. W stabilizację są zaangażowane:

• Interakcje kowalencyjne.
• Wiązania jonowe powstające między bocznymi grupami aminokwasów, które mają przeciwne ładunki.
• Interakcje wodoru.
• Wiązania hydrofobowe. W procesie oddziaływania z otaczającymi elementami H2O, fałdowanie białek zachodzi tak, że boczne niepolarne grupy aminokwasów są izolowane z wodnego roztworu. Grupy hydrofilowe (polarne) pojawiają się na powierzchni cząsteczki.

Trzeciorzędową strukturę białek określa się za pomocą metod magnetycznego rezonansu jądrowego, niektórych rodzajów mikroskopii i innych metod.

Zasady układania

Badania wykazały, że pomiędzy 2 a 3 poziomami wygodnie jest przydzielić inny. Nazywa się "architektura", "motyw stylizacyjny". Określa się to poprzez względne położenie składników struktury drugorzędowej (nici beta i helisy alfa) w granicach zwartej globuli, domeny białka. Może istnieć niezależnie lub może być zawarty w kompozycji większego białka wraz z innymi podobnymi. Ustalono, że motywy stylizacji są dość konserwatywne. Występują w białkach, które nie mają ani wiązania ewolucyjnego, ani funkcjonalnego. Definicja architektury leży u podstaw racjonalnej (fizycznej) klasyfikacji.

Organizacja domeny

Dzięki wzajemnemu uporządkowaniu kilku łańcuchów polipeptydowych w obrębie pojedynczego kompleksu białkowego powstaje czwartorzędowa struktura białkowa. Elementy zawarte w jego składzie są tworzone osobno na rybosomach. Dopiero pod koniec syntezy zaczyna się formować ta struktura białkowa. Może zawierać zarówno odrębne, jak i identyczne łańcuchy polipeptydowe. Czwartorzędowa struktura białek jest stabilizowana dzięki tym samym interakcjom, co na poprzednim poziomie. Niektóre kompleksy mogą zawierać kilkadziesiąt białek.

Struktura białek: cele obronne

Polipeptydy cytoszkieletu, działając w pewien sposób jako szkielet, nadają kształt wielu organoidom, uczestniczą w jego zmianie. Białka strukturalne zapewniają ochronę organizmu. Na przykład białko to jest kolagenem. Stanowi podstawę międzykomórkowej substancji tkanki łącznej. Keratyna ma również funkcję ochronną. Stanowi podstawę rogów, piór, włosów i innych pochodnych naskórka. Kiedy białko wiąże toksyny w wielu przypadkach, następuje detoksykacja tych ostatnich. To jest zadanie chemicznej obrony ciała. Szczególnie ważną rolę w procesie neutralizacji toksyn w organizmie człowieka odgrywają enzymy wątrobowe. Są w stanie podzielić trucizny lub przełożyć je na rozpuszczalną formę. To przyczynia się do szybszego transportu z organizmu. Białka obecne w krwi i innych płynach biologicznych zapewniają ochronę immunologiczną, powodując reakcję zarówno na atak patogenów, jak i na uszkodzenia. Immunoglobuliny (przeciwciała i składniki układu dopełniacza) są zdolne do neutralizowania bakterii, obcych białek i wirusów.

Mechanizm regulacji

Cząsteczki białka, które nie działają ani jako źródło energii, ani jako materiał budowlany, kontrolują wiele procesów wewnątrzkomórkowych. Tak więc, dzięki nim, przeprowadzana jest regulacja translacji, transkrypcji, krojenia, aktywności innych polipeptydów. Mechanizm regulacji opiera się na aktywności enzymatycznej lub objawia się poprzez specyficzne wiązanie z innymi cząsteczkami. Na przykład czynniki transkrypcyjne, polipeptydy aktywatora i białka represorowe są w stanie kontrolować intensywność transkrypcji genu. Jednocześnie oddziałują z regulatorowymi sekwencjami genów. Najważniejszą rolę w kontrolowaniu przebiegu procesów wewnątrzkomórkowych przypisano fosfatazom białkowym i kinazom białkowym. Enzymy te wyzwalają lub hamują aktywność innych białek poprzez dodawanie lub odszczepianie od nich grup fosforanowych.

Zadanie sygnalizacyjne

Często łączy się go z funkcją regulacyjną. Wynika to z faktu, że wiele wewnątrzkomórkowych, a także zewnątrzkomórkowych, polipeptydów może przekazywać sygnały. Czynniki wzrostu, cytokiny, hormony i inne związki mają tę zdolność. Sterydy są transportowane przez krew. Interakcja hormonalna z receptorem działa jako sygnał, dzięki czemu wyzwala się reakcja komórki. Sterydy kontrolują zawartość związków we krwi i komórkach, rozmnażanie, wzrost i inne procesy. Przykładem jest insulina. Reguluje poziom glukozy. Oddziaływanie komórek odbywa się za pomocą sygnałów białkowych przekazywanych przez substancję międzykomórkową.

Transport elementów

Rozpuszczalne białka zaangażowane w ruch małych cząsteczek mają wysokie powinowactwo do substratu obecnego w podwyższonych stężeniach. Mają także możliwość łatwego wypuszczenia go na obszary o niskiej zawartości. Przykładem jest hemoglobina białka transportowego. Przenosi tlen z płuc do innych tkanek, a z nich - transfery dwutlenek węgla. Niektóre białka błonowe są również zaangażowane w transport małych cząsteczek przez ściany komórkowe, zmieniając je. Warstwa lipidowa cytoplazmatyczna jest wodoodporna. Zapobiega to dyfuzji cząsteczek naładowanych lub polarnych. Połączenia transportowe błon można podzielić na nośniki i kanały.

Nadmiarowe połączenia

Białka te tworzą tak zwane rezerwy. Kumulują się na przykład w nasionach roślin, jajkach zwierzęcych. Takie białka działają jako zapasowe źródło materii i energii. Niektóre związki są używane przez organizm jako rezerwuar aminokwasów. One z kolei są prekursorami substancji czynnych zaangażowanych w regulację metabolizmu.

Receptory komórkowe

Takie białka mogą być zlokalizowane bezpośrednio w cytoplazmie lub osadzone w ścianie. Jedna część połączenia odbiera sygnał. Z reguły jest to zwykle substancja chemiczna, aw niektórych przypadkach - działanie mechaniczne (rozciąganie, na przykład), światło i inne bodźce. W procesie ekspozycji sygnału na określony fragment cząsteczki - receptor polipeptydowy - rozpoczynają się zmiany konformacyjne. Sprowokują zmianę w konformacji reszty, która przenosi bodziec na inne składniki komórki. Wysyłanie sygnału może odbywać się na różne sposoby. Niektóre receptory są zdolne do katalizowania reakcji chemicznej, podczas gdy te ostatnie działają jako kanały jonowe zamykające się lub otwierające pod wpływem bodźca. Niektóre związki specyficznie wiążą cząsteczki pośredniczące w komórce.

Polipeptydy motoryczne

Istnieje cała klasa białek, które zapewniają ruch ciała. Białka motoryczne biorą udział w skurczu mięśni, ruchu komórek, aktywności wici i rzęsek. Dzięki nim wykonywany jest również transport kierunkowy i aktywny. Kinezyny i dyneiny przenoszą cząsteczki wzdłuż mikrotubul wykorzystując ATP jako źródło energii do hydrolizy. Te ostatnie przenoszą organoidy i inne elementy w kierunku centrosomu z miejsc komórek obwodowych. Kinezyny poruszają się w przeciwnym kierunku. Dyneiny są ponadto odpowiedzialne za aktywność wici i rzęsek.