Enzymy proteolityczne. Właściwości enzymów. Działanie enzymów proteolitycznych

Strawność żywności zależy w dużej mierze od jakości jej przetwarzania w ludzkim ciele. Trawienie pokarmu uważane jest za złożony proces, w którym zaangażowane są wysoce aktywne związki pochodzenia białkowego, które mogą przyspieszyć proces rozdzielania cząsteczek białek, węglowodanów, lipidów na mniejsze fragmenty.

Enzymy trawienne

Enzymy układ trawienny są wytwarzane przez komórki gruczołów, których sekret jest wydzielany w przewodzie pokarmowym. Proces rozszczepiania złożonych związków jest ściśle selektywny, więc istnieją główne grupy enzymów, które mogą wpływać tylko na nukleotydy, białka, węglowodany, cząsteczki tłuszczowe.

Działanie enzymów trawiennych

Enzymy przewodu pokarmowego są podzielone na lipazy, proteazy, amylazy, nukleazy, nukleotydazy.

Lipazy są enzymami wytwarzanymi przez wydzielnicze komórki trzustki i żołądka. Ich głównym celem jest rozkładanie lipidów i wprowadzanie ich do krwi.

Amylazę stosuje się do trawienia składników węglowodanowych żywności, tak aby ich poszczególne fragmenty mogły z łatwością przeniknąć do krwioobiegu. Takie enzymy obejmują amylazę i maltazę w ślinie jamy ustnej, laktazy w trzustce i sok jelitowy.

Trzustkowe wydzieliny mogą pękać kwasy nukleinowe do nukleotydów, a te z kolei pod wpływem jelitowych nukleotydaz soku, rozkładają się na nukleozydy.

Skład enzymu śliny

W jamie ustnej rozpoczyna się proces trawienia pokarmu, który wiąże się z maceracją suchych cząstek ze śliną i pierwotnym rozszczepieniem składników węglowodanowych. Enzymy śliny, w szczególności amylaza, wpływają na cząsteczki skrobi, zamieniając je w maltozę. Tłuszcze i białka spożywcze nie ulegają przemianom chemicznym w jamie ustnej.

Istnieją również takie enzymy śliny, które są w stanie eksponować ścianę komórkową szkodliwych bakterii na zniszczenie. Dzieje się tak w wyniku hydrolizy struktur skorupy mourraine. Właśnie dlatego ślina ma działanie bakteriobójcze.

Charakterystyka enzymów trawiennych

Tylko przestrzeganie prawidłowego odżywiania i brak złych nawyków pozwoli na działanie narządów trawiennych z pełną siłą.

Odpowiednia temperatura dla prawidłowego funkcjonowania enzymów w organizmie wynosi 36,6-37 stopni. Gorące dania powodują oparzenia błony śluzowej w przełyku i zniszczenie związków enzymatycznych. Występuje skurcz mięśni gładkich ściany żołądka, w wyniku którego nieprzygotowane jedzenie wchodzi do dwunastnicy. Prowadzi to do zaburzeń jelitowych i wszelkiego rodzaju chorób. narządy trawienne.

PH środowiska wpływa na właściwości enzymów, w szczególności ich aktywność. Przy różnych stężeniach jonów wodorowych aktywne miejsca enzymu białkowego i substratu ulegają zjonizowaniu w różnym stopniu.

Specyficzne właściwości enzymów są związane z rozpoznawaniem struktury chemicznej substancji, które ulegają podziałowi. Nawet dla dwóch izomerów jednej substancji istnieją enzymy.

Czym są enzymy proteolityczne?

Proteazy są enzymami hydrolitycznymi, które mogą rozszczepiać wiązania peptydów i białek i przywracać korzystne bakterie w jelicie. Obecność chymozyny i pepsyny w soku żołądkowym, chymotrypsynie, trypsynie, erepsynie w wydzielinie jelitowej, karboksypeptydazie w soku trzustkowym wskazuje na różnorodność enzymów proteolitycznych.

Ze względu na specyficzność i specyficzność substratową tych enzymów, wybrana jest luka w długim łańcuchu peptydowym hydrolizowalnego białka lub cząsteczki peptydu.

Enzymami proteolitycznymi, w zależności od miejsca działania, są egzopeptydazy, które są w stanie rozerwać wiązania końcowe, oraz endopeptydazy, które przeprowadzają hydrolizę wiązań wewnętrznych w cząsteczce białka.

Wiązania peptydowe na C- i N-końcu łańcucha białkowego są cięte przez karboksypeptydazę i aminopeptydazę związaną z egzopeptydazami. Istnieją również dipeptydazy, które rozrywają wiązanie w dipeptydach.

Endopeptydazy, w zależności od struktury aktywnego pierwiastka, dzielą się na:

• seryna, jako część aktywnego centrum zawiera resztę seryny i histydyny;
• cysteina, w składzie ich aktywnego centrum zawiera grupę SH z reszty cysteiny;
• karboksyl, jako część ich aktywnego centrum, zawiera grupę COOH z reszty asparaginata;
• metaloproteinazy, jako część centrum aktywnego zawiera jon metalu.

Struktura aminokwasowa reszt, ich rodniki i przestrzenna konfiguracja substratu wpływa na selektywność proteaz. Większość proteaz odpowiada na specyficzną strukturę reszt aminokwasowych znajdujących się w pobliżu pękniętego wiązania. Na przykład enzym trypsyna katalizuje rozszczepianie związku między aminokwasami zasadowymi (lizyną i argininą), które mają grupę karboksylową.

Enzymy proteolityczne, takie jak chymotrypsyna, pepsyna, reagują na resztę hydrofobowej fenyloalaniny, tyrozyny, tryptofanu i leucyny i rozrywają wiązania w pobliżu. W przypadku działania elastazy soku trzustkowego ważne jest, aby reszta aminokwasowa miała małą gałąź boczną, która znajduje się w alaninie i serynie.

Struktura enzymów proteolitycznych

Cząsteczka proteazy jest liniowym łańcuchem aminokwasów złożonym w globulę i mającym unikalny wpływ na białka. Powierzchnia enzymów proteolitycznych ma wnękę do wiązania substratu.

Kilka łańcuchów białkowych można połączyć w kompleks, a globulki zebrane w ten sposób tworzą trzeciorzędową strukturę enzymów. Do aktywacji wielu proteaz, kofaktorami są ^jony Ca ²⁺ i Mg ²⁺ .

Istnieją enzymy proteolityczne, które są połączone z błoną komórkową i działają na specyficzną strukturę białka. Przykładem jest proteaza sygnałowa odpowiedzialna za transport cząsteczek białka z komórek do regionu zewnątrzkomórkowego.

Hamowanie enzymów proteolitycznych

Niektóre choroby układu trawiennego są spowodowane nadmierną aktywnością proteaz, na przykład stanem ostrego zapalenia trzustki. Aktywatorami enzymów wytwarzanych przez trzustkę są cytokinaza. Za ich pomocą powstaje trypsyna z trypsynogenu, proelastazy, kalikreinogenu, chymotrypsynogenu, które przekształcają się w aktywne formy enzymów. W wyniku ich działania w trzustce obserwuje się trawienie tkanek przez ich własny sekret, a następnie obrzęk i krwotok tego narządu.

Inhibitory enzymów proteolitycznych mają na celu tłumienie ich aktywności enzymatycznej. Użyj dla wstrzyknięcie dożylne leki na bazie trasilolu, panthripiny i kontrikali mogą zmniejszać aktywność proteaz i zmniejszać stany zapalne trzustki.

Nasilenie choroby zależy w dużej mierze od systemu hamowania trypsyną. Przy wystarczającej zawartości substancji inhibitorowej następuje neutralizacja aktywowanego enzymu przy przywróceniu równowagi. Brak inhibitora prowadzi do dalszego rozwoju choroby.

Rola proteaz

Wiele procesów w ludzkim ciele jest dotkniętych działaniem enzymów proteolitycznych. Bez ich udziału nie nastąpi nawożenie, krzepnięcie białka krwi, fibrynoliza, biosynteza cząsteczek białka, reakcje immunologiczne, regulacja hormonalna.

Przerwanie przyczyn proteazy dystrofia mięśniowa, choroby autoimmunologiczne, rozedma płuc, zapalenie trzustki.

Na podstawie enzymów proteolitycznych opracowano wiele leków, które pozwalają na prawidłowe trawienie, gojenie się ran i oparzeń.

Proteaza stosowana do produkcji żywności do podawania pozajelitowego, do produkcji leków na bazie hormonów i antybiotyków.

Enzymy uzyskuje się z narządów wewnętrznych i gruczołów zwierząt (bydło i świnie) oraz z substratu roślinnego (lateks owocowy z drzewa melona).