Czym jest denaturacja białka

Denaturacja białka jest procesem, który wiąże się z naruszeniem wtórnej, trzeciorzędowej, czwartorzędowej struktury cząsteczki pod wpływem różnych czynników.

Funkcje procesowe

Towarzyszy temu rozwijanie wiązania polipeptydowego, które w roztworze pierwotnie było reprezentowane jako nieuporządkowana cewka.

Procesowi denaturacji białka towarzyszy utrata powłoki hydratacyjnej, strącanie białka do osadu, utrata jego natywnych właściwości.

Wśród głównych czynników wywołujących proces denaturacji, wybieramy parametry fizyczne: ciśnienie, temperaturę, działanie mechaniczne, promieniowanie jonizujące i ultradźwiękowe.

Denaturacja białka zachodzi pod wpływem rozpuszczalników organicznych, kwasów mineralnych, alkaliów, soli metali ciężkich, alkaloidów.

Widoki

W biologii istnieją dwie możliwości denaturacji:

• Odwracalna denaturacja białka (renaturacja) obejmuje proces, w którym denaturowane białko zostaje przywrócone do pierwotnej struktury po usunięciu wszystkich substancji denaturujących. W tym przypadku aktywność biologiczna jest w pełni zwracana.
• Nieodwracalna denaturacja oznacza całkowite zniszczenie cząsteczki, nawet po usunięciu odczynników denaturujących z roztworu, aktywność fizjologiczna nie powraca.

Cechy denaturowanych białek

Po denaturacji białka, zyskuje on pewne właściwości:

1. W porównaniu z natywną cząsteczką białka zwiększa się liczba grup funkcyjnych lub reaktywnych w cząsteczce.
2. Rozpuszczalność i proces strącania białka zmniejszają się, co ułatwia utrata powłoki wodnej. Struktura się rozwija, pojawiają się hydrofobowe rodniki, obserwuje się neutralizację ładunków fragmentów polarnych.
3. Zmienia się konfiguracja cząsteczki białka.
4. Utrata aktywności biologicznej, będąca przyczyną tego będzie naruszeniem rodzimej struktury.

Konsekwencje

Po denaturacji następuje przejście natywnej zwartej struktury w luźną niezłożoną postać, co upraszcza penetrację enzymów potrzebnych do zniszczenia wiązań peptydowych.

Konformacja cząsteczek białka jest określona przez występowanie wystarczającej liczby wiązań między różnymi częściami konkretnego łańcucha polipeptydowego.

Białka składające się z wystarczającej liczby atomów znajdujących się w ciągłym ruchu chaotycznym przyczyniają się do pewnych ruchów części łańcucha polipeptydowego, co powoduje naruszenie ogólnej struktury białek, zmniejszenie jego funkcji fizjologicznych.

Białka mają labilność konformacyjną, to jest predyspozycję do niewielkich zmian w konformacji, wynikających z pękania niektórych i tworzenia innych wiązań.

Denaturacja białka prowadzi do zmian jego właściwości chemicznych, zdolności do interakcji z innymi substancjami. Nastąpiła zmiana w strukturze przestrzennej i miejscu, które jest w bezpośrednim kontakcie z inną cząsteczką, i całej konformacji jako całości. Obserwowane zmiany konformacyjne są ważne dla funkcjonowania białek w żywej komórce.

Mechanizm niszczenia

Proces denaturacji białek obejmuje niszczenie związków chemicznych (wodoru, disiarczku, elektrostatyki), które stabilizują najwyższe poziomy organizacji cząsteczek białka. W rezultacie zmiany przestrzenne struktura białka. W wielu sytuacjach nie ma zniszczenia jej podstawowej struktury. Umożliwia to, po rozwinięciu łańcucha polipeptydowego, spontaniczne zwijanie białka, tworząc "przypadkową plątaninę". W takiej sytuacji następuje przejście do stanu nieuporządkowanego, który różni się znacząco od natywnej konformacji.

Wniosek

Temperatura denaturacji białka przekracza 56 stopni Celsjusza. Typowe objawy nieodwracalnej denaturacji cząsteczek białka są uważane za zmniejszenie rozpuszczalności i hydrofilowości cząsteczek, wzrost aktywności optycznej, spadek trwałości roztworów białek, wzrost lepkości.

Denaturacja powoduje agregację cząstek, może się wytrącać. Jeśli czynnik denaturujący działa na białko przez krótki czas, prawdopodobieństwo przywrócenia natywnej struktury białkowej jest wysokie. Procesy te są szeroko stosowane w przetwórstwie żywności, puszkowaniu, wytwarzaniu obuwia, odzieży, suszeniu owoców i warzyw. Denaturacja jest wykorzystywana w weterynarii, medycynie, klinice, farmacji podczas prowadzenia badań biochemicznych związanych z odkładaniem się białka w materiale biologicznym. Co więcej, identyfikacja jest przeprowadzana w roztworze testowym nie-białkowych i małocząsteczkowych przypadków, w wyniku czego możliwe jest ustalenie ilościowej zawartości substancji. Obecnie poszukuje sposobów ochrony cząsteczek białek przed zniszczeniem.