20 aminokwasów: nazwy, formuły, wartość. Alanina, walina, seryna, lizyna, prolina, tyrozyna

Substancje chemiczne, które zawierają strukturalne składniki cząsteczki kwasu karboksylowego i aminy, są nazywane aminokwasami. To jest pospolita nazwa grupy. związki organiczne który zawiera łańcuch węglowodorowy, grupę karboksylową (-COOH) i grupę aminową (-NH2). Ich prekursorami są kwasy karboksylowe, a cząsteczki, w których wodór przy pierwszym atomie węgla jest zastąpiony przez grupę aminową, nazywa się alfa-aminokwasami.

Tylko 20 aminokwasów jest cennych dla reakcji enzymatycznych biosyntezy występującej w organizmie wszystkich żywych istot. Substancje te nazywane są standardowymi aminokwasami. Istnieją również niestandardowe aminokwasy, które wchodzą w skład niektórych specjalnych cząsteczek białkowych. Nie występują one wszędzie, choć pełnią istotną funkcję w przyrodzie. Prawdopodobnie rodniki tych kwasów są modyfikowane już po biosyntezie.

Informacje ogólne i lista substancji

Istnieją dwie duże grupy aminokwasów, które zostały wyizolowane ze względu na prawa ich obecności w przyrodzie. W szczególności jest 20 aminokwasów standardowego typu i 26 niestandardowych aminokwasów. Te pierwsze znajdują się w składzie białek dowolnego żywego organizmu, podczas gdy te drugie są specyficzne dla poszczególnych organizmów żywych.

20 standardowych aminokwasów dzieli się na 2 typy w zależności od zdolności syntetyzowania w ludzkim ciele. Są to niezastąpione, które można formować w ludzkich komórkach z prekursorów i niezastąpione, do syntezy których nie ma żadnych układów enzymatycznych lub substratu. Wymienne aminokwasy mogą nie występować w żywności, ponieważ ich organizm może zsyntetyzować, uzupełniając ich ilość, jeśli to konieczne. Niezbędne aminokwasy nie mogą być uzyskane przez organizm w sposób niezależny i dlatego muszą pochodzić z pożywienia.

Biochemicy zdefiniowali nazwy aminokwasów z grupy zasadniczych. W sumie 8 są znane:

• metionina;
• treonina;
• izoleucyna;
• leucyna;
• fenyloalanina;
• tryptofan;
• walina;
• lizyna;
• często zawierają także histydynę.

Są to substancje o innej strukturze rodnika węglowodorowego, ale koniecznie z obecnością grupy karboksylowej i grupy aminowej na atomie alfa-C.

W grupie aminokwasów wymienialnych znajduje się 11 substancji:

• alanina;
• glicyna;
• arginina;
• asparagina;
• kwas asparaginowy;
• cysteina;
• kwas glutaminowy;
• glutamina;
• prolina;
• seryna;
• tyrozyna.

Zasadniczo ich struktura chemiczna jest prostsza niż ich niezastąpionych, więc ich synteza jest łatwiejsza dla organizmu. Większość niezbędnych aminokwasów nie może być uzyskana tylko z powodu braku substratu, czyli cząsteczki prekursora w wyniku reakcji transaminacji.

Glicyna, alanina, walina

W biosyntezie cząsteczek białek najczęściej stosuje się glicynę, walinę i alaninę (wzór każdej substancji przedstawiono poniżej na rysunku). Te aminokwasy są najprostsze w strukturze chemicznej. Substancja glicyna jest najprostszym w klasie aminokwasów, to znaczy, oprócz atomu węgla alfa, związek nie zawiera rodników. Jednak nawet najprostsza struktura cząsteczki odgrywa ważną rolę w podtrzymywaniu życia. W szczególności, hemoglobiny pierścienia porfirynowego i zasad purynowych syntetyzuje się z glicyny. Pierścień porfirowy jest białkową częścią hemoglobiny, zaprojektowaną do przechowywania atomów żelaza w składzie całej substancji.

Glicyna bierze udział w zapewnieniu funkcjonowania mózgu, działając jako hamujący mediator centralnego układu nerwowego. Oznacza to, że jest on bardziej zaangażowany w pracę kory mózgowej - jej najtrudniej zorganizowanej tkanki. Co ważniejsze, glicyna jest substratem do syntezy zasad purynowych, niezbędnych do tworzenia nukleotydów kodujących informacje dziedziczne. Ponadto glicyna służy jako źródło syntezy kolejnych 20 aminokwasów, podczas gdy sama może być utworzona z seryny.

Wzór aminokwasowy alaniny jest nieco bardziej skomplikowany niż glicyna, ponieważ ma rodnik metylowy, który jest zastąpiony jednym atomem wodoru przy atomie węgla alfa substancji. Równocześnie alanina pozostaje również jedną z najczęściej zaangażowanych cząsteczek w biosyntezie białek. Jest częścią dowolnego białka w naturze.

Walina, która nie jest w stanie syntetyzować w ludzkim ciele, jest aminokwasem o rozgałęzionym łańcuchu węglowodorowym składającym się z trzech atomów węgla. Rodnik izopropylowy nadaje cząsteczce więcej ciężaru, ale z tego powodu niemożliwe jest znalezienie substratu do biosyntezy w komórkach ludzkich narządów. Dlatego walina musi koniecznie pochodzić z pożywienia. Występuje głównie w białkach strukturalnych mięśni.

Wyniki badań potwierdzają, że walina jest niezbędna do funkcjonowania ośrodkowego układu nerwowego. W szczególności, ze względu na jego zdolność do przywracania osłonki mielinowej włókien nerwowych, może być stosowany jako pomoc w leczeniu stwardnienia rozsianego, narkomanii i depresji. Występuje w dużych ilościach w produktach mięsnych, ryżu, suszonym grochu.

Tyrozyna, histydyna, tryptofan

W organizmie tyrozyna może być syntetyzowana z fenyloalaniny, chociaż występuje w dużych ilościach z produktów mlecznych, głównie z twarogu i serów. Zawarte w kazeinie - białko zwierzęce występujące w nadmiarze w serze i produktach z sera. Kluczową wartością tyrozyny jest to, że jej cząsteczka staje się substratem do syntezy katecholamin. Są to adrenalina, norepinefryna, dopamina - mediatory humoralnego systemu regulacji funkcji organizmu. Tyrozyna jest w stanie szybko przeniknąć i przetrwać bariera krew-mózg, gdzie szybko zamienia się w dopaminę. Cząsteczka tyrozyny uczestniczy w syntezie melaniny, zapewniając pigmentację skóry, włosów i tęczówki.

Histydyny aminokwas jest częścią strukturalnych i enzymatycznych białek ciała, jest substratem do syntezy histaminy. Ta ostatnia reguluje wydzielanie żołądkowe, uczestniczy w reakcjach immunologicznych, reguluje gojenie się ran. Histydyna jest niezbędnym aminokwasem, a ciało uzupełnia jej rezerwy tylko z pożywienia.

Tryptofan nie może również być syntetyzowany przez organizm ze względu na złożoność jego łańcucha węglowodorowego. Jest częścią białka i jest substratem do syntezy serotoniny. Ten ostatni jest mediatorem układu nerwowego, zaprojektowanym do regulowania cykli czuwania i snu. Tryptofan i tyrozyna - te nazwy aminokwasów powinny być pamiętane przez neurofizjologów, ponieważ syntezowane są z nich główne mediatory układ limbiczny (serotonina i dopamina), zapewniając obecność emocji. W tym samym czasie nie ma formy molekularnej, która zapewnia akumulację niezbędnych aminokwasów w tkankach, dlatego muszą one być codziennie obecne w pożywieniu. Pokarmy białkowe w ilości 70 gramów dziennie w pełni zaspokajają te potrzeby organizmu.

Fenyloalanina, leucyna i izoleucyna

Fenyloalanina jest niezwykła, ponieważ syntetyzuje aminokwasową tyrozynę z jej niedoborem. Sama fenyloalanina jest strukturalnym składnikiem wszystkich białek w przyrodzie. Jest metabolicznym prekursorem neuroprzekaźnika fenyloetyloaminy, który zapewnia koncentrację umysłową, podniesienie nastroju i psychostymulację. W Federacji Rosyjskiej o stężeniu większym niż 15% obrót tej substancji jest zabroniony. Działanie fenyloetyloaminy jest podobne do działania amfetaminy, jednak ta pierwsza nie ma szkodliwego wpływu na organizm i różni się jedynie rozwojem zależności psychologicznej.

Jedną z głównych substancji z grupy aminokwasów jest leucyna, z której syntetyzowane są łańcuchy peptydowe dowolnego ludzkiego białka, w tym enzymy. Związek stosowany w czystej postaci może regulować funkcje wątroby, przyspiesza regenerację komórek i zapewnia odmłodzenie organizmu. Dlatego leucyna jest aminokwasem dostępnym jako lek. Jest wysoce skuteczny w pomocniczym leczeniu marskości wątroby, niedokrwistości i białaczki. Leucyna jest aminokwasem, który znacznie ułatwia rehabilitację pacjentów po chemioterapii.

Izoleucyna, podobnie jak leucyna, nie może być syntetyzowana przez organizm niezależnie i należy do grupy istot niezbędnych. Jednak ta substancja nie jest lekiem, ponieważ ciało ma niewielką potrzebę. Zasadniczo tylko jeden z jego stereoizomerów (kwas 2S, 3S) -2-amino-3-metylopentanowy jest zaangażowany w biosyntezę.

Prolina, seryna, cysteina

Substancja prolina jest aminokwasem z cyklicznym rodnikiem węglowodorowym. Jego główną wartością jest obecność grupy ketonowej w łańcuchu, dzięki czemu substancja jest aktywnie wykorzystywana w syntezie białek strukturalnych. Redukcja ketonu heterocyklu do grupy hydroksylowej z wytworzeniem hydroksyproliny tworzy liczne wiązania wodorowe pomiędzy łańcuchami kolagenu. W rezultacie nici tego białka są splecione ze sobą i zapewniają silną strukturę międzycząsteczkową.

Prolina - aminokwas, który zapewnia wytrzymałość mechaniczną ludzkiej tkanki i jej szkieletu. Najczęściej znajduje się w kolagenie, który jest częścią kości, chrząstki i tkanka łączna. Podobnie jak prolina, cysteina jest aminokwasem, z którego syntetyzowane jest białko strukturalne. Jednak nie jest to kolagen, ale grupa substancji alfa-keratynowych. Tworzą warstwę rogową naskórka, paznokcie, są zawarte w skórze włosów.

Substancja seryna jest aminokwasem, który istnieje jako optyczny izomer L i D. Jest to wymienna substancja syntetyzowana z fosfoglicerynianu. Seryna może powstawać podczas reakcji enzymatycznej z glicyny. Ta interakcja jest odwracalna, a zatem glicynę można wytworzyć z seryny. Główną wartością tej ostatniej jest to, że białka enzymatyczne, a dokładniej ich centra aktywne, są syntezowane z seryny. Szeroko występująca seryna występuje w kompozycji białek strukturalnych.

Arginina, metionina, treonina

Biochemicy ustalili, że nadmierne spożycie argininy wywołuje rozwój choroby Alzheimera. Jednak oprócz ujemnej wartości substancji są obecne i istotne funkcje do rozmnażania. W szczególności, ze względu na obecność grupy guanidynowej znajdującej się w komórce w postaci kationowej, związek jest zdolny do tworzenia ogromnej ilości międzycząsteczkowych wiązań wodorowych. Dzięki temu arginina w postaci jonu obojnaczego nabywa zdolność wiązania się z regionami fosforanowymi cząsteczek DNA. Rezultatem interakcji jest tworzenie wielu nukleoprotein - pakującej formy DNA. Arginina podczas zmiany pH matrycy jądrowej komórki może zostać odłączona od nukleoproteiny, zapewniając odwijanie łańcucha DNA i początek translacji w kierunku biosyntezy białka.

Aminokwas metionina w swojej strukturze zawiera atom siarki, dlatego czysta substancja w postaci krystalicznej ma nieprzyjemny zgniły zapach z powodu emitowanego siarkowodoru. U ludzi metionina pełni funkcję regeneracyjną, pobudzając gojenie się błon komórek wątroby. Jest on zatem wytwarzany w postaci leku aminokwasowego. Metionina jest syntetyzowana, a drugi lek przeznaczony do diagnozy nowotworów. Jest syntetyzowany przez zastąpienie jednego atomu węgla jego izotopem C11. W tej postaci aktywnie gromadzi się w komórkach nowotworowych, umożliwiając określenie wielkości nowotworów mózgu.

W przeciwieństwie do wyżej wymienionych aminokwasów, treonina ma mniejsze znaczenie: aminokwasy nie są z niej syntetyzowane, a jej zawartość w tkankach jest niewielka. Główna wartość treoniny - włączenie białek. Ten aminokwas nie ma określonych funkcji.

Asparagina, lizyna, glutamina

Asparagina jest powszechnym, wymiennym aminokwasem, który występuje jako izomer L o słodkim smaku i gorzki izomer D. Białka ciała są utworzone z asparaginy, a szczawiooctan jest syntetyzowany przez glukoneogenezę. Substancja ta może utleniać się w cyklu kwasu trójkarboksylowego i wytwarzać energię. Oznacza to, że oprócz funkcji strukturalnej asparagina pełni również funkcję energetyczną.

Niezdolna do syntezy w ludzkim ciele lizyna jest aminokwasem o właściwościach alkalicznych. Jest to głównie syntetyzowane białka odpornościowe, enzymy i hormony. W tym samym czasie lizyna jest aminokwasem, który niezależnie wytwarza wirusy przeciw wirusowi opryszczki. Jednak substancja nie jest używana jako lek.

Aminokwas glutaminowy obecny jest we krwi w stężeniach znacznie przekraczających zawartość innych aminokwasów. Odgrywa ważną rolę w biochemicznych mechanizmach metabolizmu azotu i wydalaniu metabolitów, uczestniczy w syntezie kwasy nukleinowe enzymy, hormony, mogą wzmocnić układ odpornościowy, chociaż nie jest on stosowany jako lek. Ale glutamina jest szeroko stosowana wśród sportowców, ponieważ pomaga odzyskać siły po treningach, usuwa metabolity azotu i maślanu z krwi i mięśni. Ten mechanizm przyspieszający powrót do zdrowia sportowca nie jest uważany za sztuczny i nie jest słusznie uznawany za doping. Co więcej, nie ma żadnych laboratoryjnych metod wykrywania sportowców w takim dopingu. Glutamina występuje również w znaczących ilościach w żywności.

Kwas asparaginowy i glutaminowy

Aminokwasy asparaginianowe i glutaminowe są niezwykle cenne dla ludzkiego organizmu ze względu na ich właściwości, które aktywują neuroprzekaźniki. Przyspieszają transfer informacji między neuronami, zapewniając utrzymanie sprawności struktur mózgowych leżących poniżej kory mózgowej. W takich strukturach ważna jest niezawodność i konsystencja, ponieważ centra te regulują oddychanie i krążenie krwi. Dlatego we krwi znajduje się ogromna ilość kwasu asparaginowego i aminokwasu glutaminy. Przestrzenna strukturalna formuła aminokwasów została przedstawiona na rysunku poniżej.

Kwas asparaginowy bierze udział w syntezie mocznika, eliminując amoniak z mózgu. Jest to znacząca substancja do utrzymania wysokiego stopnia reprodukcji i odnowy komórek krwi. Oczywiście w przypadku białaczki mechanizm ten jest szkodliwy, dlatego też w celu uzyskania remisji stosuje się preparaty enzymów niszczących aminokwas asparaginowy.

Jedna czwarta liczby wszystkich aminokwasów w organizmie to kwas glutaminowy. Jest to neuroprzekaźnik receptorów postsynaptycznych, konieczny do synaptycznej transmisji impulsu między procesami neuronów. Jednak kwas glutaminowy charakteryzuje się poza synaptycznym sposobem przekazywania informacji - wolumetryczną neurotransmisję. Ta metoda jest podstawą pamięci i jest neurofizjologiczną zagadką, ponieważ nie jest jeszcze jasne, jakie receptory determinują ilość glutaminianu poza komórką i poza synapsami. Jednak zakłada się, że to ilość substancji poza synapsą jest ważna dla neurotransmisji w masie.

Struktura chemiczna

Wszystkie niestandardowe i 20 standardowych aminokwasów mają wspólny plan struktury. Obejmuje on cykliczny lub alifatyczny łańcuch węglowodorowy z rodnikami lub bez, grupę aminową na atomie węgla alfa i grupę karboksylową. Łańcuch węglowodorowy może być dowolny, więc substancja ma reaktywność aminokwasów, ważne jest położenie głównych rodników.

Grupa aminowa i grupa karboksylowa muszą być przyłączone do pierwszego atomu węgla w łańcuchu. Zgodnie z nomenklaturą przyjętą w biochemii nazywa się ją atomem alfa. Jest to ważne dla tworzenia grupy peptydów - najważniejszego wiązania chemicznego, dzięki któremu istnieje białko. Z punktu widzenia chemii biologicznej życie nazywa się trybem istnienia cząsteczek białkowych. Główną wartością aminokwasów jest tworzenie wiązania peptydowego. Ogólny wzór strukturalny aminokwasów przedstawiono w artykule.

Właściwości fizyczne

Pomimo podobnej struktury łańcucha węglowodorowego, aminokwasy różnią się znacząco właściwościami fizycznymi od kwasów karboksylowych. W temperaturze pokojowej są to hydrofilowe substancje krystaliczne, które dobrze rozpuszczają się w wodzie. W rozpuszczalniku organicznym spowodowanym dysocjacją grupy karboksylowej i usuwaniem protonów aminokwasy rozpuszczają się słabo, tworząc mieszaniny substancji, ale nie są to prawdziwe roztwory. Wiele aminokwasów ma słodki smak, a kwasy karboksylowe - kwaskowaty.

Te właściwości fizyczne wynikają z obecności dwóch funkcjonalnych grup chemicznych, dzięki którym substancja w wodzie zachowuje się jak rozpuszczona sól. Pod wpływem cząsteczek wody proton jest odcinany od grupy karboksylowej, której akceptorem jest grupa aminowa. Z powodu przesunięcia gęstości elektronowej cząsteczki i braku swobodnie poruszającego się pH protonów (wskaźnik kwasowości), roztwór pozostaje dość stabilny przy dodawaniu kwasów lub zasad o wysokiej stałej dysocjacji. Oznacza to, że aminokwasy mogą tworzyć słabe systemy buforowe, utrzymując homeostazę ciała.

Ważne jest, aby moduł ładunku zdysocjowanej cząsteczki aminokwasu wynosił zero, ponieważ proton oderwany od grupy hydroksylowej jest zajęty przez atom azotu. Jednak na azocie w roztworze tworzy się ładunek dodatni, a na grupie karboksylowej tworzy się ładunek ujemny. Zdolność do dysocjacji bezpośrednio zależy od kwasowości, a zatem dla roztworów aminokwasów istnieje punkt izoelektryczny. Jest to pH (wskaźnik kwasowości), przy którym największa liczba cząsteczek ma zerowy ładunek. W tym stanie są one nieruchome w polu elektrycznym i nie przewodzą prądu.