Białko: monomer, struktura i funkcja

Białka są związkami organicznymi o wysokiej masie cząsteczkowej. Składają się z reszt aminokwasowych. Obejmują również inne substancje: siarkę, tlen, azot, wodór i węgiel. Niektóre białka mogą tworzyć kompleksy z cząsteczkami, jeśli zawierają one cynk, miedź, żelazo i fosfor. Białka mają wysoką masę cząsteczkową, więc nazywane są makrocząsteczkami. Na przykład w albuminie jaja - 36 tys., Aw hemoglobinie (białko krwi) - 152 tys., A miozyna ma masę cząsteczkową 500 tys. Porównaj: masa cząsteczkowa benzenu wynosi 78, a kwas octowy ma liczbę 60.

Struktura

Dość często, szczególnie wśród uczniów, można natknąć się na stwierdzenie, że monomery białkowe są nukleotydami. To jest błędne przekonanie. Białka lub białka, najbardziej rozpowszechnione i liczne związki organiczne, są polimerami różnorodnymi i niezbędnymi do funkcjonowania organizmu. Od 50 do 80% w suchej masie komórki spada na białko. Monomery, a raczej ich liczba i sekwencja, odróżniają białka od siebie.

Białka są nieperiodycznymi polimerami, obecność kilku substancji jest ważna dla ich funkcjonowania. W ogólnym wzorze, grupa karboksylowa (-COOH), grupa aminowa (-NH2) i rodnik lub grupa R (to jest pozostała część cząsteczki), muszą być obecne grupy karboksylowe i aminowe. Z czego składa się białko? Jego monomerami są aminokwasy i chociaż komórki i tkanki zawierają ponad sto siedemdziesiąt rodzajów aminokwasów, biologowie zawierają tylko dwa tuziny gatunków jako monomery.

Istnieje klasyfikacja aminokwasów, według których są one podzielone na dwie grupy, w zależności od tego, czy mogą być syntetyzowane przez zwierzęta i ludzi. Organizm może produkować wymienne aminokwasy niezależnie, ale można je uzyskać niezastąpione tylko z zewnątrz - z pożywieniem, ale rośliny są w stanie je wszystkie zsyntetyzować.

Klasyfikacja

Same białka są klasyfikowane zgodnie z ich składem aminokwasowym. Mogą być kompletne, jeśli zawierają kompletny zestaw aminokwasów i są uszkodzone, jeśli brakuje jednego lub kilku aminokwasów. Jeśli białko składa się wyłącznie z aminokwasów, nazywa się to prostym. W przypadku, gdy występuje grupa prostetyczna, zwana również składnikiem nie-aminokwasowym, są one nazywane złożonymi. Grupa nie aminokwasowa może być reprezentowana jako metaloproteiny, węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny) i kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Elementarna część

Same aminokwasy składają się z trzech zasadniczych części. Tak więc można powiedzieć, że monomer białkowy jest rodnikiem, który odróżnia typy aminokwasów, jak również niezmienione grupy karboksylowe i aminowe. Przez liczbę składników grup karboksylowych i aminowych aminokwasy są podzielone na obojętne, zasadowe i kwaśne. Neutrale mają jedną grupę karboksylową i jedną aminową. Podstawowa formuła zawiera więcej niż jedną grupę aminową, a w kwasowych aminokwasach jest więcej niż jedna grupa karboksylowa.

Aminokwasy - monomery białkowe - są związkami amfoterycznymi, ponieważ ze względu na obecność w roztworze aminokwasów karboksylowych mogą działać jako zasady i kwasy. W roztworze wodnym występują w formie jonowej.

Wiązanie peptydowe

Polipeptyd - jak naukowcy nazywają białko: jego monomer jest związany z własnym rodzajem wiązań peptydowych. Peptydy są produktem reakcji kondensacji aminokwasów. Interakcja grup karboksylowych i aminowych dwóch aminokwasów charakteryzuje się tworzeniem kowalencyjnego wiązania azot-węgiel, który jest nazywany peptydem. Peptydy są klasyfikowane zgodnie z liczbą reszt aminokwasowych w ich składzie: dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy i tak dalej. Przy wielokrotnym powtarzaniu tworzenia kowalencyjnego wiązania azot-węgiel tworzą się polipeptydy. Jeden koniec peptydu zawiera wolną grupę aminową i jest nazywany N-końcem, drugi to wolna grupa karboksylowa i jest nazywany odpowiednio C-końcem.

Kolejna klasyfikacja

Jak wspomniano powyżej, monomery białkowe składają się z grup aminowych i karboksylowych oraz z rodnika, który tworzy silne wiązania ze sobą. Mogą być również obecne inne substancje, ale właściwości całej cząsteczki zależą od grupy R i istnieje inny rodzaj klasyfikacji. Który Powszechne jest, że białka monomeryczne mają różne rodniki, w zależności od ich rodzaju, a wszystkie aminokwasy można podzielić na heterocykliczne, aromatyczne i alifatyczne. Rodnik alifatyczny może zawierać grupy funkcyjne nadające szczególne właściwości. Są to grupy aminowe, karboksylowe, tiolowe (-SH), hydroksylowe (-OH), amidowe (-C0-NH2) i guanidynowe.

Różne rodniki

Monomerem cząsteczki białka zawierającej grupę aminową jest prolina aminokwasu. Heterocykliczne rodniki są zawarte w tryptofanie i histydynie. Rodnik aromatyczny występuje w fenyloalaninie i tyrozynie. Dodatkowa grupa hydroksylowa znajduje się w serynie i treoninie; karboksyl - w aspartinie i kwas glutaminowy. Inną grupą amidową w rodniku jest asparagina i glutamina (nie mylić z kwasami). Dodatkowa grupa aminowa występuje w lizynie, a guanidyna - w argininie. Siarka jest obecna w rodnikach cysteiny i metioniny.

Organizacja molekuł białek w kosmosie

Każde białko ma określone funkcje, które zależą od przestrzennej organizacji cząsteczek. Ponadto, wsparcie białek w postaci łańcucha, to znaczy w postaci rozszerzonej, jest energetycznie niekorzystne dla komórki, zatem podobnie jak cząsteczki DNA, łańcuchy polipeptydowe są zbite, dzięki czemu uzyskują konformację - strukturę trójwymiarową.

Przestrzenna organizacja cząsteczek białka ma cztery poziomy.

Ponieważ monomerami cząsteczek białka są aminokwasy, pierwotna struktura jest przedstawiona jako łańcuch polipeptydowy składający się z reszt aminokwasowych, które są połączone wiązaniem peptydowym. Pomimo pozornej prostoty, to podstawowa struktura określa, jaką funkcję może pełnić białko. Monomer w łańcuchu musi być na miejscu, a zastąpienie nawet jednego z nich zmieni cel całej cząsteczki. Na przykład, jeśli szósty kwas glutaminowy w hemoglobinie zostanie zastąpiony waliną, cała cząsteczka przestanie działać, a transport tlenu zostanie zakłócony. Takie zastąpienie prowadzi do rozwoju anemii sierpowatej u ludzi.

Jeżeli skład poliproteiny zawiera dziesięć reszt aminokwasowych, wówczas będzie wiele wariantów przemian monomerów - 1020, jeśli wszystkie 20 są obecne, kombinacje, które można zestawiać, będą jeszcze większe. Ciało ludzkie syntetyzuje ponad dziesięć tysięcy białek, które różnią się nie tylko w porównaniu ze sobą, ale także z białkami innych żywych organizmów.

Struktura wtórna charakteryzuje się uporządkowanym składaniem łańcucha w spiralę, wyglądem przypominającą rozciągniętą sprężynę. Wiązania między monomerami białkowymi są wodorem i wzmacniają strukturę. Te wiązania pojawiają się między grupami aminowymi i karboksylowymi. Więzy wodorowe są słabsze niż wiązania peptydowe, ale powodują, że cała konfiguracja jest bardziej sztywna i stabilna z powodu wielokrotnych powtórzeń. W przypadku niektórych białek, takich jak fibroina (pajęczyna, jedwab), keratyna (paznokcie i włosy) oraz kolagen, nie występuje dalsze zagęszczenie.

Trzeci poziom

Na następnym poziomie łańcuchy polipeptydowe są ułożone w kulki, które powstają w wyniku instalacji nowych wiązań chemicznych - dwusiarczku, jonu, wodoru. Ważnym czynnikiem jest również instalacja hydrofobowego oddziaływania między grupami R reszt aminokwasowych, mianowicie oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe odgrywają główną rolę w tworzeniu trzeciorzędowej struktury cząsteczki białka.

Po wstrzyknięciu do wodnego roztworu, hydrofobowe rodniki próbują uciec z wody poprzez grupowanie wewnątrz kuleczek, a hydrofilowe grupy R oddziałują z dipolami wody (hydratacja), przeciwnie, pojawiają się na powierzchni. Niektóre białka mają dodatkową stabilizację struktury trzeciorzędowej z powodu wiązań kowalencyjnych disiarczkowych, które występują między dwiema resztami cysteiny ze względu na obecność atomów siarki. Struktura trzeciorzędowa kończy się zagęszczeniem białek-enzymów, przeciwciał i niektórych hormonów.

Struktura czwartorzędowa

Ten ostatni stopień zagęszczenia występuje w złożonych białkach, które zawierają dwie lub więcej kuleczek. Retencja podjednostek następuje z powodu oddziaływań jonowych, hydrofobowych i elektrostatycznych. Możliwe jest także tworzenie wiązań dwusiarczkowych. Czwartorzędowa struktura ma białko hemoglobiny, utworzone przez dwie podjednostki alfa zawierające 141 reszt aminokwasowych i podjednostki beta, które zawierają 146 reszt. Każda podjednostka jest również związana z cząsteczką hemową, która zawiera żelazo.

Właściwości białek

Ponieważ monomer cząsteczki białka jest aminokwasem, to od nich, wraz z organizacją strukturalną, zależą właściwości. Białka wykazują zarówno właściwości kwasowe, jak i zasadowe, które są określane przez grupy R aminokwasów: jeśli w kompozycji występuje więcej podstawowych aminokwasów, wówczas podstawowe właściwości są bardziej wyraźne. Właściwości buforowe białek określa zdolność do przyłączania i uwalniania protonu (H +). Hemoglobina zawarta w krwinkach czerwonych jest jednym z najpotężniejszych buforów, a oprócz wiązania z tlenem działa jako regulator poziomu pH krwi.

Istnieją rozpuszczalne białka, takie jak fibrynogen, i nierozpuszczalne, które pełnią funkcje mechaniczne (na przykład kolagen, keratyna, fibroina). Enzymy są chemicznie czynnymi białkami i, w przeciwieństwie do nich, są obojętne polipeptydy. Wyróżnij także białka, które są odporne lub niestabilne na działanie warunków zewnętrznych.

Denaturacja

Czynniki zewnętrzne, takie jak promieniowanie ultrafioletowe, sole metali ciężkich i same metale, odwodnienie, promieniowanie, zmiany temperatury i ogrzewania, mogą prowadzić do częściowego lub całkowitego zniszczenia strukturalnej organizacji cząsteczki białka. Utrata trójwymiarowej struktury nazywa się denaturacją. Jego przyczyną jest zerwanie wiązań, które dały stabilność strukturze cząsteczki. Słabe więzy są niszczone najpierw, a następnie, w przypadku jeszcze trudniejszych warunków, nawet silne są rozdarte, dlatego konstrukcja czwartorzędowa najpierw zapada się, a dopiero potem - trzeciorzędna i wtórna.

Gdy zmienia się konfiguracja przestrzenna, białko zmienia również swoje właściwości, w wyniku czego nie może już wykonywać swojego naturalnego zadania biologicznego. Jeśli denaturacja nie spowodowała zniszczenia podstawy, pierwotnej struktury, wówczas jest ona odwracalna, a białko będzie w stanie przeprowadzić procedurę samoleczenia - renaturację. W innych przypadkach denaturacja jest nieodwracalna.

Ochrona i metabolizm

Bez udziału białek w ciele nie występuje pojedynczy proces. Ich funkcją konstrukcyjną jest udział w tworzeniu struktur zewnątrzkomórkowych i komórkowych, są one obecne w kompozycji błon komórkowych, włosów, paznokci i ścięgien. Pełnią również funkcję transportową: hemoglobina aktywnie transportuje tlen i dwutlenek węgla oraz białka błony komórkowej i selektywnie przeprowadza transfer niezbędnych substancji do iz komórki do środowiska zewnętrznego.

Niektóre hormony mają charakter białkowy i biorą udział w regulacji metabolizm. Na przykład insulina reguluje poziom glukozy we krwi, a jednocześnie wspomaga tworzenie glikogenu i optymalizuje syntezę tłuszczów z węglowodanów.

Ochronny funkcja białka polega na tworzeniu przeciwciał w przypadku, gdy ciało jest atakowane przez obce białka i mikroorganizmy. Przeciwciała są w stanie je znaleźć i zneutralizować. Gdy rany i skaleczenia z fibrynogenu, powstaje fibryna, która pomaga zatrzymać krwawienie.

Inne funkcje

Bez białka ruch jest niemożliwy: miozyna i aktyna są białkami kurczliwymi, dzięki czemu mięśnie działają na zwierzętach.

Białka zawierają również funkcję sygnalizacji. W błony komórkowe zawiera białka, które mogą zmieniać swoją trzeciorzędową strukturę w zależności od środowiska zewnętrznego. Jest to podstawa odbioru i transmisji do komórki sygnałów ze środowiska zewnętrznego.

Ani ludzie, ani zwierzęta nie mogą przechowywać białek (wyjątkiem są mleko kazeinowe i jajka z albumin), ale białka przyczyniają się do gromadzenia pewnych substancji w organizmie. Na przykład podczas rozkładu hemoglobiny żelazo nie opuszcza ciała, ale tworzy kompleks z ferrytyną. Podział jednego grama białka daje organizmowi i 17,6 kJ energii, to jest ich funkcja energetyczna. Jednak z reguły organizm "próbuje" nie wydawać na to tak ważnego materiału, a na początku rozkładają się tłuszcze i węglowodany.

Jedną z najważniejszych funkcji jest katalityczna. Jest dostarczany przez enzymy, które są zdolne do przyspieszania reakcji biochemicznych w komórkach.